생물학 test(실험) - 단백질의 검출
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작성일 23-02-20 21:41
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여기서 보이는 헤모글로빈은 4개의 글로 빈사슬로 구성된다(녹색과 청색). 각각의 글로빈 주머니는 헴(heme)기 (적색)를 가지고 있다. 단백질의 변성은 비가역적이다.
f. 소화 : 위액의 펩신에 의해 폴리펩타이드가 되고, 소장에서 이자액 속에 포함된 트립 신에 의해 다이·트라이펩타이드로 분해되었다가 소장의 소화 효소인 펩티데이 스에 의해 아미노산으로 최종 분해된다된다.
설명
d. 특징 : 열이나 산 등에 의해 단백질의 입체 구조가 쉽게 파괴되는데, 이를 단백질의 변성이라고 한다.
c. 단백질의 구조
Ⅰ. 실험 목적(Purpose of experiment) 생명 현상에 중요한 역할을 하는 단백질의 구조와 기능을 알고 뷰렛반응과 닌히드린 반 응을 통해 검출한다. 동 일한 2차 구조 양식이 많은 종류의 다른 단백질에서도 발견된다된다.
2. 닌히드린 reaction response
순서
α-아미노산의 발색reaction response. 아미노산의 검출 및 정량에 이용된다된다.
②2차 구조 : 폴리펩티드 사슬이 꼬아져서 나선(helix)모양을 만들거나, 분자의 서로 다른 부분 사이에 형성되는 수소결합에 의해 판 모양을 형성한다.
e. 펩타이드 결합 : 20종류의 아미노산이 단백질의 기본 단위가 되는데, 각각의 아미노 산은 펩타이드 결합에 의해 이어진다. 특히, 아미노산 자동analysis(분석) 계, 종이크로마토그래피(paper chromatography), 박층크로마토그래피에도 자주 사용되 고 있다.
생명 현상에 중요한 역할을 하는 단백질의 구조와 기능을 알고 뷰렛반응과 닌히드린 반 응을 통해 검출한다. 닌히드린(ninhydrin)은 일반적으로 아미노기(-NH2)와 reaction response하기 때문에, 요소, 1급아민, 펩티드와도 reaction response하지만, 아미노산의 α-아미노기와 잘 reaction response하여, 청자색의 루에 멘의 자색(Ruhemann’s purple)을 생성한다. 프롤린이나 히드록시프롤린 등의 아미노산 과 reaction response할 때에는 황색의 색소를 생성한다. 생물의 종 특이성과 기관의 차이는 단백질 의 特性에 의해 나타난다.
다.
b. 기능 : 원형질의 주된 구성 ingredient일 뿐만 아니라 효소와 호르몬의 ingredient으로서 물질대 사나 생리 기능 조절에 중요하다. 정량analysis(분석) 에서 닌히드린을 이용할 때에는 환 원제(염화제이주석, 히드린단틴(hydrindantin)) 등을 가할 필요가 있다. Ⅱ. 배경지식(Background knowledge)
생물학 test(실험) - 단백질의 검출
④4차 구조 : 일부 단백질은 2개 이상의 폴리펩타이드 사슬이 하나의 분자처럼 결합 되어있는 4차 구조를 가진다.
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생물학 실험,단백질의 검출
Ⅰ. test(실험) 목적(Purpose of experiment)
①1차 구조 : 아미노산의 서열(폴리펩티드 사슬)로 이루어진다.
Ⅱ. 배경지식(Background knowledge)
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③3차 구조 : 사슬의 나선과 판이 더 접혀서, 기능을 가지는 원통(barrel)이나 주머니 같은 도메인이 만들어질 때 형성된다된다.
